Мышечная ткань — это часть мяса, обладающая наиболь­шей пищевой ценностью. Она представляет собой совокуп­ность количественно преобладающих мышечных волокон и со­единительнотканных оболочек.

Морфологический состав. Отдельное мышечное волокно можно рассматривать как гигантскую многоядерную клетку. Ее оболочка — сарколемма — представляет собой двойную мембрану. Диаметр развитого мышечного волокна составляет от 10 до 100 мкм, а длина его обычно соответствует длине мышцы. Мышечные волокна содержат нитевидные образова­ния — миофибриллы, расположенные параллельно оси волок­на. Миофибриллы окружены жидкой фазой — саркоплазмой, в которой находятся ядра, митохондрии, рибосомы, лизосомы и другие клеточные органоиды. Ядра мышечного волокна, име­ющие вытянутую форму, расположены непосредственно под сарколеммой.

Саркоплазма составляет 35—40% клетки. Это неоднород­ная система, состоящая из полужидкого белкового золя, в ко­тором содержатся включения гликогена липидов, и из эндо­плазматической сети (саркоплазматический ретикулум) — сложной системы тончайших трубочек и пузырьков (цистерн) Саркоплазматический ретикулум соединяет отдельные участ­ки миофибрилл между собой и сарколеммой.

Миофибриллы характеризуются поперечно-полосатой ис- черченностью, создаваемой в результате чередования темных (анизотропных) и светлых (изотропных) участков, которые соответственно называются Л-цисками и 1-дисками (рис. 1). Z-линии, расположенные в середине 1-диска, ограничивают по­вторяющиеся участки миофибрилл, называемые саркомерами. Длина саркомера 2,5—3 мкм. Каждая миофибрилла состоит из нескольких сот саркомеров. Кроме Z-линии различают так­же М-линию и Н-зону, занимающие центральную часть А-ди- ска. При сокращении мышц длина саркомера может умень­шаться на 25—50% от первоначальной величины.

Химический состав. Содержание отдельных групп химиче­ских веществ в мышечной ткани составляет: вода — 72—80%; белки—16,5—20,9;  азотистые экстрактивные вещества — 1 —1,7; безазотистые экстрактивные вещества — 0,7—1,4; липи­ды— 2—3; минеральные вещества — 1—1,5%- Белки, состав­ляющие около 80% сухих веществ мышечной ткани, в решаю­щей степени определяют пищевую ценность, физико-химиче­ские показатели мяса, а также особенности его изменений при технологической обработке.

Белки. Белки, входящие в состав мышечной ткани, раз­личны по аминокислотному составу, строению, физико-химиче­ским свойствам и биологическим функциям. Они подразделя­ются на три основные группы:      саркоплазматические (35% всех мышечных белков), миофибриллярные (45% всех мышеч­ных белков) и белки стромы. Состояние мышечных белков оп­ределенным образом влияет на консистенцию, водоудерживаю­щую, эмульгирующую способность, адгезионные свойства и цвет мяса.

Белки саркоплазмы. К саркоплазматический белкам отно­сятся белки, характерным свойством которых является рас­творимость в растворах невысокой ионной силы. Все белки этой группы, за исключением миоглобина, представляют собой сложные гетерогенные системы, близкие по физико-химическим свойствам, что затрудняет их идентификацию. Разделение этих белков на миоген, глобулин X и миоальбумин носит весь­ма условный характер.

На долю белков фракции миогена приходится около 20% всех белков мышечной ткани. Молекулярная масса мио­гена составляет от 81000 до 150 000. Изоэлектрическая точка находится в пределах pH 6,0—6,6, температура коагуляции в растворе 55—66°С. Аминокислотный состав этой группы бел­ков хорошо сбалансирован по незаменяемым аминокислотам. Белки фракции миогена выполняют ряд ферментативных функ­ций, в частности регулируют превращения углеводов.

Белки фракции глобулина X составляют около 20% всего количества белков мышечной ткани. Эта группа белков проявляет свойства, характерные для глобулинов. Изоэлект­рическая точка глобулина X соответствует pH 5,2. Температура коагуляции в растворе около 50°С. Биологическая роль его не совсем ясна.

Количество миоальбумина составляет 1—2% от об­щего содержания белка в мышечной ткани. Миоальбумин от­носится к типичным альбуминам. Изоэлектрическая точка это­го белка находится при pH 3,0—3,5. Температура коагуляции миоальбумина равна 45—47°С.

Миоглобин —это белок, обусловливающий характер­ную красную окраску мышечной ткани. Содержание мио- ьпобина в мышечной ткани составляет около 1% и различает­ся в зависимости от возраста животного и вида мышц. Функ­ция миоглобина в тканях состоит в транспортировании кис­лорода, доставляемого гемоглобином крови к ферментным си­стемам клеток. Группы мышц, выполняющих большую физиче­скую нагрузку, содержат относительно больше миоглобина и соответственно имеют более темную окраску. С возрастом со­держание этого белка в мышечной ткани увеличивается. Моле­кулярная масса миоглобина крупного рогатого скота 17 000, свиней — 16 500.

Молекула миоглобина состоит из белковой части — глобина, (около 94% общей массы) и простетической группы — тема. В молекуле гема центральное место занимает атом железа.

Миоглобин легко присоединяет кислород с образованием ярко-красного пигмента—оксимиоглобина. При этом железо гема не окисляется, а остается двухвалентным, благодаря то­му что гем в молекуле миоглобина окружен неполярным бел­ком. Длительный контакт с кислородом приводит к окислению миоглобина и появлению метмиоглобина, который окрашен в коричневый цвет.

В процессе промышленной переработки мяса миоглобин подвергается различным превращениям. При тепловой обработке сопровождающейся денатурацией хромопротеидов, образуются гемохромы и гематины. При этом цвет мяса изменяется асного до серо-коричневого.

Сохранение характерной окраски мясопродуктов при тепло­вой обработке обеспечивается введением нитрита. Образуется нитрозомиоглобин, который при денатурации глобина в процес­се варки переходит в нитрозомиохром, сообщающий розово­красную окраску солено-вареным изделиям.

В саркоплазме присутствует белок, обратимо связывающий ионы кальция,— кальмодулин. Являясь регуляторным белком, кельмодулин играет роль посредника во многих ферментатив­ных реакциях, активируемых Са*². Этот белок влияет на про­цесс мышечного сокращения, изменение консистенции мяса при его хранении.

Миофибриллярные белки. В состав миофибрилл входят спе­циализированные белки сократительной системы скелетной му­скулатуры: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин и др.

Среди собственно миофибриллярных белков на долю мио­зина приходится примерно 55%.

Молекулярная масса миозина составляет 450 000. Молекула белка имеет вытянутую форму (150 нм). Две длинные белко­вые цепочки, имеющие молекулярную массу около 200 000 каждая, образуют двойную спираль, так называемый «хвост» молекулы. Продолжением молекулы является несколько ко­ротких полипептидных цепочек, создающих глобулярную «го­лову» молекулы (рис. 2).           

В аминокислотный состав миозина входят все незаменимые аминокислоты. Всего в белковой молекуле миозина содержится около 5000 аминокислотных остатков. Примерно 30% из них составляют дикарбоновые. аминокислоты, что обусловливает кислые свойства миозина и его способность связывать ионы калия, кальция и магния.

Важнейшим свойством миозина является его способность катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н₃Р0₄. В ходе  этой реакции выделяется энергия, необходимая для мышечно­го сокращения. Участки полипептидной цепи, обладающие- АТФазной активностью, сосредоточены в «голове» молекулы.

Именно этот участок молекулы миозина взаимодействует с ак­тином при сокращении мышцы.

Молекулы миозина, соединяясь определенным образом («хвост к хвосту»), образуют толстые нити миофибрилл (рис. 3). Толстые нити, образующие A-диски, состоят пример­но из 400 молекул миозина. От М-линии, проходящей в центре зоны Н, миозиновые нити ориентированы в противоположных направлениях. Существует предположение, что в зоне М-линии локализован особый белок (М-белок).

Содержание актина составляет примерно 25% общего ко­личества миофибриллярных белков. Актин является полноцен­ным белком. Существуют две формы актина:  глобулярный(Г-актин) и фибриллярный (Ф-актин). Молекулярная масса Г-актина 42 000. Это водорастворимый глобулярный белок. Молекула состоит из 376 аминокислотных остатков. Ф-актин обра­зуется в результате полимеризации Г-актина и имеет двухцепочечную спиральную структуру (рис. 4). Один виток спирали включает 13—14 молекул Г-актина. Тонкие нити миофибрилл (1-диски) образованы Ф-актином.

Сложный белковый комплекс актомиозин образуется при мышечном сокращении в результате соединения миозина с ак тином. При образовании актимиозина молекулы миозина при кпепляются «головой» к глобулам актина. Молекулярная мас­са актомиозина изменяется в интервале от 1600 000 до 3 900 000.

Тропомиозин, содержащийся в тонких нитях миофиб рплл, составляет 4—7% миофибриллярных белков. Молекуляр­ная масса около 70 000. Молекула тропомиозина представляет собой две спирали длиной 40 нм. В тонких нитях тропомиози­на располагается внутри цепочки Ф-актин на отрезках, соот ьетствующих по длине семи глобулам Г-актина.

Тропонин — глобулярный белок, входящий в состав тон ких филаментов (см. рис. 4). Количество тропонина составля­ет примерно 2% миофибриллярных белков. Молекулярная масса — около 80 000. Сферическая молекула тропонина состо­ит из трех неодинаковых субъединиц, выполняющих различные регуляторные функции. Молекулы тропонина связывают Са²+ и инициируют АТФ-азную активность миозина.

Рассмотренные миофибриллярные белки принимают участие в акте сокращения мышечной ткани. Источником энергии мы­шечного сокращения является химическая энергия гидролити­ческого распада АТФ. Катализатором процесса распада АТФ является миозин. Проявление каталитической активности мио зиновой АТФ-азы обусловливается повышением в системе кон­центрации ионов Са²+ в результате их выделения из сарко­плазматического ретикулума. В живой мышце процесс выделе­ния Са²+ стимулируется поступлением нервных импульсов.

Распад АТФ приводит к переходу А актина в фибриллярную форму, что является одним из условий образования актомиозина. Взаимодействие макромолекул миозина и Ф-актина происходит с участием сульфгидрильных групп «головки» мио­зина.

Процессу образования актомиозинового комплекса предше­ствует устранение «блокирующего» действия тропонина и тропомиозина миозинсвязующий центр Ф-актина.

Миозиновая головка и глобулы Ф-актина соединяются пер­воначально под углом 90°, затем головка опускается на 45°. В системе появляется натяжение и актиновая нить продвигает­ся вдоль толстой нити миозина. Совокупным результатом ука­занных превращений является уменьшение длины саркомера и сокращение мышечного волокна (рис. 5). Максимальное сближение Z-линий, ограничивающих саркомер, определяется длиной А-линий.

Помимо перечисленных белков, в миофибриллах содержит­ся ряд других белков, функции которых окончательно не выяс­нены. Среди них можно выделить а-актинин. Это белок с молекулярной массой 95 000. По-видимому, он входит в струк­туру Z-линии миофибрилл. Другой белок, выделенный из мио­фибрилл (р-актинин), ограничивает нити Ф-актина в 1-ди­сках.

Десмин— белок, который в виде нитей участвует в по­строении Z-линий миофибрилл.

Белки стромы. Эти белки входят в состав сарколеммы и со­единительнотканных оболочек, окружающих мышечные волок­на. Основными белковыми компонентами стромы являются кол­лаген и эластин. В межклеточном веществе мышечной ткани содержатся муцины и мукоиды.

Липиды. Содержание липидов в мышечной ткани состав­ляет около 3% и колеблется в зависимости от вида, пола, воз­раста, упитанности животных. Часть липидов, в основном фос­фолипиды, входит в состав миофибрилл, клеточных мембран, митохондрий, саркоплазматического ретикулума.

Липиды, являющиеся запасным энергетическим материа­лом, присутствуют в саркоплазме, в межклеточной соедини­тельной ткани и представлены главным образом триглицерида­ми. Содержание полиненасыщенных жирных кислот, входящих в состав липидов, значительно ниже в липидах мышечной тка­ни свиней, чем у жвачных животных.

Экстрактивные вещества. К экстрактивным веще­ствам, подразделяемым на азотистые и безазотистые, относят­ся вещества, извлекаемые из мышечной ткани водой. Их при­жизненная функция состоит в участии в разнообразных реак­циях обмена веществ и энергетических процессах в тканях. Присутствие экстрактивных веществ и продуктов их химиче­ских превращений в процессе автолиза во многом обусловли­вает органолептические показатели мяса.

К группе азотистых экстрактивных веществ относятся не белковые вещества, содержащие азот. Среди них конечные и промежуточные продукты азотистого обмена: мочевина, моче­вая кислота, пуриновые основания, свободные аминокислоты и др. Среди свободных аминокислот наиболее высокое содер­жание характерно для глютаминовой кислоты (0,12%).

Важное значение для формирования вкусоароматических характеристик имеют следующие специфические азотистые экстрактивные вещества мышечной ткани: карнозин, ансерин, креатин, креатинфосфат, карнитин, глютатион, свободные нук леотиды (АТФ, АДФ и др.). Содержание ансерина в мышечной ткани птиц значительно выше, чем в говядине и свинине. От­ношение ансерина к карнозину характерно для определенных видов мышечной ткани и соответственно составляет для мы­шечной ткани мяса птицы, говядины и свинины 2,5; 0,2 и 0,1. На долю креатина (метилгуанидинуксусной кислоты) и креатинфосфата приходится до 60% небелкового азота мышечной ткани. Эти экстрактивные вещества принимают участие в хи­мических процессах, связанных с мышечным сокращением.

Свободные нуклеотиды выполняют в живой мышечной тка ни важную роль в обменных процессах и химических реакци­ях, результатом которых является выделение энергии, исполь­зуемой в мышечном сокращении.

К важнейшим безазотистым экстрактивным веществам от­носятся гликоген п различные продукты его превращений. Об­щее количество компонентов этой фракции составляет около 1%. Гликоген является энергетическим материалом, который накапливается в состоянии покоя и расходуется в процессе мы­шечной работы. Количественное соотношение между гликоге­ном и продуктами его распада зависит от условий предубой- ного содержания животных и уровня развития автолитических изменений после убоя. Распад гликогена гликолитическим пу­тем приводит к образованию молочной кислоты, фосфорных эфиров гексоз и других соединений, при амилолизе появляют­ся глюкоза, мальтоза и другие олигоглюкозиды. Количество молочной и содержащихся в незначительных количествах ян­тарной, пировиноградной и других кислот и определяет величи­ну pH мышечной ткани.

Витамины. Витамины мышечной ткани представлены в основном водорастворимыми витаминами. В мышечной ткани содержатся В] (тиамин), В, (рибофлавин), В, (пиридоксин), РР (никотинамид), В, (пантотеновая кислота), биотин (вита­мин Н), парааминобензойная кислота, инозит, холин, фолиевая кислота, В₁₂, В15 (пангамовая кислота). По количественному содержанию мышечная ткань является важным источником ви­таминов группы В. Витамины этой группы в разной степени разрушаются при тепловой обработке. Например, витамин В, (при pH 7,0) в процессе нагревания до 97°С в течение 1 ч теряет активность на 80%. Витамин В₂ при pH 7,2 при нагре­вании 1 ч до 120°С разрушается почти на 50%. Витамин В, устойчив к нагреванию, но разрушается под действием света и окислителей. Витамин В₁₂ в нейтральной среде не теряет ак­тивности при нагревании до 121 °С в течение 15 мин.

Минеральные вещества. Содержание минеральных веществ в мышечной ткани составляет 1—1,5%. Среди них в наибольших количествах присутствуют калий, натрий, магний, кальций, железо, цинк, фосфор, сера, хлор. Многие катионы связаны с белковыми веществами мышечной ткани, и часть из них в свободной форме появляется после убоя.

В мышечной ткани присутствуют также микроэлементы: медь, марганец, кобальт, молибден и др.