Соединительная ткань входит в состав хрящей, сухожилий, подкожной клетчатки, кости, межклеточного вещества мышц, паренхиматозных органов, стенок сосудов. Все разновидности соединительной ткани составляют около 50% массы тела жи­вотного. Несмотря на некоторые морфологические различия, для всех видов соединительной ткани характерно наличие вне­клеточных волокнистых структур — коллагеновых и эластино- вых волокон, окруженных межклеточным основным веществом, на долю которого приходится до 30% сухой массы соедини­тельной ткани (рис. 6).

Коллагеновые волокна содержат коллаген, на долю которо­го приходится около '/з общего количества белков. Кроме того, в их состав входят и другие компоненты.

С помощью электронной микроскопии установлено, что кол­лагеновые волокна построены из фибрилл различного диамет­ра, имеющих поперечную исчерченность Фибриллы построены из макромолекул коллагена — тропоколлагена. Тропоколлаген (молекулярная масса 360 000) состоит из трех полипептидных цепей, образующих трой­ную спираль диаметром около 1,5 нм и длиной 300 нм. Каждая цепь со­стоит из 1000 аминокис­лот и имеет молекуляр­ную массу 1200. Струк­тура макромолекулы ста­билизируется водородны­ми связями между пеп­тидными группами сосед­них цепей.

Особенности взаиморасположения молекул тропоколлагена,соединенных конец к концу и бок о бок, опре­деляют характер строе­ния фибрилл (рис. 7). В параллельных нитях, об­разованных соединением тропоколлагена конец к  концу, начало молекул смещено, что обусловли­вает наблюдаемую пе­риодичность в строении фибрилл. Период поперечной исчерченности коллагеновых волокон 64—70 нм.

Специфика структуры тропоколлагена определяется особен­ностями его аминокислотного состава. Примерно 33% амино­кислотных остатков макромолекул коллагена составляет гли­цин, 21% — пролин и оксипролин, 11% — аланин. В коллагене отсутствуют триптофан, цистин, цистеин, мало метионина и ти­розина. Наличие оксипролина, который присутствует в очень немногих белках, позволяет по содержанию этой аминокисло­ты судить о количестве коллагена в мясе.

Особенности строения коллагеновых волокон определяют их высокую способность к набуханию и большую механиче­скую прочность, что, в свою очередь, влияет на консистенцию мяса. Нативный коллаген не растворим в воде, но способен к набуханию. Он устойчив к действию пепсина и трипсина, под­вергается гидролизу в присутствии коллагеназы поджелудоч­ной железы. Коллаген может быть превращен в легкоусвояе­мые полипептиды в результате гидролиза некоторыми расти­тельными ферментами. Под действием альдегидов происходит дубление коллагена — образование между пептидными цепями метиленовых мостиков, что повышает его механическую проч­ность, устойчивость к нагреванию в присутствии воды и воз­действию протеолитических ферментов.

Тепловая обработка приводит к процессам дезагрегации макромолекул коллагена, характер которых зависит от темпе­ратуры и продолжительности нагрева.

При умеренном тепловом воздействии происходит «сварива­ние» коллагена в результате нарушения части водородных связей внутри пептидных цепей. Изменение их взаиморасполо­жения в трехспиральной структуре тропоколлагена сопровож­дается ее разрыхлением, повышением гидратации системы и увеличением доступности пептидных связей действию протеаз.

Повышение температуры (до 90 °С) и увеличение продол­жительности нагревания приводит к гидротермическому распа­ду тропоколлагена на составляющие его макромолекулу пеп­тиды в результате разрушения водородных связей между ни­ми. Этот продукт дезагрегации коллагена — глютин — интен­сивно набухает в воде и при 40 °С переходит в раствор, пони­жение температуры которого сопровождается образованием студней. Глютин легко переваривается протеолитическими фер­ментами. Дальнейшее нагревание при повышенных температу­рах приводит к гидролизу пептидных связей, к образованию низкомолекулярных продуктов — глютоз (желатоз). При этом не исключена возможность их взаимодействия с образованием новых соединений. Наличие глютоз понижает гидратацию си­стемы и негативно сказывается на студнеобразовании (умень­шается прочность студней). Таким образом, характер измене­ния коллагена при тепловой обработке мясного сырья может существенно влиять на качество готовых изделий — их конси­стенцию, водосвязывающую способность, переваримость колла­гена ферментами желудочно-кишечного тракта.

В состав эластиновых волокон входит фибриллярный белок эластин. Полипептидные цепи эластина сформированы из мо­лекул проэластина, имеющего молекулярную массу 72 000 и содержащего 800 аминокислотных остатков. Эластиновые во­локна построены из сферических молекул. Аминокислотный состав этого белка отличается высоким содержанием глицина, аланина, лизина, отсутствием триптофана и цистина, малым количеством метионина. Содержащиеся только в эластине спе­цифические аминокислоты — десмозин и изодесмозин — участ­вуют в образовании поперечных связей.

Эластин характеризуется высокой устойчивостью к дейст­вию кислот и щелочей. В отличие от коллагена он не изменя­ется при нагревании. Эластин не переваривается трипсином и химотрипсином, но медленно гидролизуется пепсином при pH 2,0. Продуцируемая поджелудочной железой эластаза и также растительные ферменты — фицин, папаин и бромеллин— вызывают протеолиз эластина.

На долю межклеточного основного вещества приходится до 30% сухой массы соединительной ткани. В его состав входят протеогликаны — полисахариды, ковалентно связанные с бел­ками. Содержание в них углеводов может достигать 95%. По­лисахаридная группа протеогликанов — глюкозоаминоглика- ны — содержит глюкозамин или галактозамин. Наиболее рас­пространенным полисахаридом является гиалуроновая кисло­та, молекулярная масса которой 10⁵—10⁷. В зависимости от структуры полипептидной цепи протеогликаны могут связы­ваться с коллагеном. Протеогликаны являются поливалентны­ми анионами, которые прочно связывают катионы. Наличие катионов Са²+ способствует их агрегации. Вследствие особен­ностей расположения углеводно-белковые цепи занимают боль­шое пространство, заполненное молекулами воды. Состав про- теогликанов изменяется в зависимости от возраста животных, что отражается на структурно-механических свойствах соеди­нительной ткани, и их изменении под воздействием внешних факторов.