В молоке обнаружено 60 различных энзимов. Их можно разбить на три группы: природные энзимы молока; энзимы, высвобождающиеся из соматических клеток; энзимы, образуемые микрофлорой в молоке после его выхода из вымени. Содержание энзимов в молоке зависит от стадии лактации, здоровья животных, кормления. Только небольшая их часть детально изучена. Природные энзимы молока могут влиять на процессы выработки, качество и выход сыра, изменяя химический состав молока во время его созревания и хранения и участ­вуя в биотрансформации компонентов молока во вкусовые и ароматиче­ские соединения непосредственно в сыре. Сыры из сырого молока часто имеют более выраженный вкус, чем сыры из пастеризованного молока, что обычно объясняют участием природных энзимов молока в форми­ровании сырного вкуса.

Считалось, что большинство природных энзимов молока инакти­вируется во время пастеризации молока, поэтому их роль в производст­ве сыров из пастеризованного молока признавалась незначительной. Эта точка зрения требует уточнения.

Основной природной протеазой молока является плазмин - щелоч­ная протеаза, разрывающая связь Лиз-Х, обусловливающая образование в молоке γ-казеина и протеозо-пептонной фракции, действующая пре­имущественно на β-казеин. Оптимальные для дей­ствия плазмина температура и pH равны 37° С и 8,0; он сохраняет дос­таточно высокую активность в интервале pH от 5 до 9.

Как и большинство энзимов молока, плазмин попадает в него из крови. Плазминовая система крови включает собственно плазмин, его предшественник - плазминоген, в форме которого находится большая часть плазмина, ингибиторы и активаторы плазминогена, проактивато­ры и ингибиторы активаторов. Большинство, а возможно, и все элемен­ты этой системы есть и в молоке. Плазминоген, плазмин и активаторы плазминогена в молоке связаны с мицеллами казеина, что в определен­ной степени повышает их стабильность во время тепловой обработки молока. Для полной инактивации плазминной системы в молоке нужна гораздо более жесткая тепловая обработка, чем пастеризация по допустимому в сыроделии режиму (72-75° С, 15-25 с). До 20% активно­сти плазмина сохраняется после его выдержки при 70° С в буфере с pH 7 в течение 10 мин, а полная инактивация наступает после 10 мин вы­держки при 80° С. Пастеризация молока в сыроделии снижа­ет активность плазмина примерно на 20%. Интересно, что актив­ность плазмина в молоке резко снижается сразу после пастеризации, но при хранении молока она снова увеличивается и может превысить ис­ходный ее уровень в сыром молоке. Richardson объясняет это разрушением во время пастеризации плазмина и веществ, ингибирую­щих действие активаторов, последнее приводит к увеличению плазми- ногенной активности во время хранения пастеризованного молока. Снижение активности плазмина во время пастеризации может быть обусловлено денатурацией части β-лактоглобулина с последующей ин­дуцированной нагреванием агрегацией денатурированного β-лакто- глобулина с энзимной системой. Во время созревания молока ком­плексы денатурированного β-лактоглобулина с энзимной системой могут разрушаться с восстановлением активности энзима.

Свойства плазминной системы свидетельствуют об ее участии в протеолизе во время созревания сыров. Наибольшую роль плазмин иг­рает в крупных сырах из-за более высокого уровня pH и продолжитель­ного созревания этих сыров, а также дезактивации молокосвертываю­щих энзимов во время II нагревания. Это влияет на специ­фичность протеолиза в этих сырах, поскольку молокосвертывающие энзимы во время созревания сыров преимущественно атакуют α-казеин, а плазмин - β-казеин. Активность плазмина возрастает к концу лактации.

Во время созревания Чеддера в нем появляются продукты протео­лиза типа γ-казеина, что свидетельствует об участии в протеолизе плаз­мина (Creamer, 1975). В сыре Гауда, выработанном в асептиче­ских условиях, т. е. без участия микроорганизмов, через 6 мес созрева­ния в результате действия протеаз молока количество растворимого азота увеличилось на 3,0-3,5%, что составляет около 12% общего про­теолиза в обычных сырах (Visser, 1977). К сожалению, роль плазмина в созревании сыров изучена недостаточно.

В молоке обнаружена также кислая протеиназа (катепсин Д), для которой оптимальный pH равен 4,0, температура - 50° С. Источником катепсина Д могут быть лейкоциты. Полная инактивация кислой протеиназы происходит при 70° С в течение 10 мин. Наиболее активно кислая протеиназа расщепляет α-казеин. Роль кислой протеиназы молока в созревании сыра из пастеризованного молока не выявлена.

Протеиназная активность молока возрастает при заболевании ко­ров маститом. Это вызвано увеличением содержания соматиче­ских клеток и плазмина.

Липаза молока проявляет максимальную активность при pH 9, полностью теряет активность после пастеризации при 70° С в течение 15 с  и не влияет на созревание сыров из пастеризованного молока, в сырах из сырого молока - 15-29% расщепленных липидов можно от­нести на ее счет. Однако липаза молока может вызывать час­тичный липолиз в молоке до пастеризации в случае интенсивного меха­нического воздействия или аэрации и тем самым вызвать появление прогорклого вкуса сыра (Reiter et al., 1968). Это особенно вероят­но при переработке молока с высоким содержанием соматических кле­ток, липолитическая активность которого значительно выше, чем моло­ка с нормальным ССК.

Лактопероксидаза молока довольно устойчива к нагреванию (разру­шается при 85° С за 10 с); она играет основную роль в ЛП-системе.

Возможно, какую-то роль в созревании сыров играет кислая фосфа­таза молока, полностью инактивируемая при 80° С, дефосфорилирующая казеин и делающая его более доступным для протеиназ. В зависимости от направленности, усиление протеолиза может ускорять созревание сыра и/или способствовать появлению горького вкуса.