Сыры из сырого молока часто имеют более выраженный вкус, чем из этого же молока, подвергнутого тепловой обработке, что обычно счи­тают доказательством участия природных энзимов молока в созревании сыра. Это не совсем верно, так как в сыром молоке, поступающем на вы­работку сыра, имеются не только природные энзимы молока, но и энзи­мы, продуцируемые микрофлорой молока, которые могут оказывать по­ложительное или отрицательное влияние на качество сыра. Энзимы большинства представителей микрофлоры молока инактивируются при пастеризации и проявляют себя только в сырах, вырабатываемых из сы­рого молока. Сравнение протеолиза в Чеддере из сырого молока и из того же молока, пастеризованного при 63° С в течение 30 мин, показало, что в сырах из сырого молока было выше содержание растворимых в ТХУ азо­тистых соединений, более интенсивно шли гидролиз β-казеина и накоп­ление высокомолекулярных продуктов расщепления a_s1 казеина.

Основной природной протеиназой молока является плазмин, разры­вающий связь Лиз-Х преимущественно в β-казеине с образованием γ казеинов и протеозо-пептонной фракции (7.2.11). В молоке есть собственно плазмин; его предшественник - плазминоген, в форме которого находится большая часть плазмина; активаторы и ингибиторы плазмина и плазминогена; проактиваторы и, возможно, ингибиторы акти­ваторов. Оптимальные для действия плазмина температура и pH равны 37° С и 7,0-8,0, но он сохраняет достаточно высокую активность в интервале pH от 5,0 до 9,0. До 20% активности плазмина со­храняется после выдержки в буфере с pH 7,0 при 70° С в течение 10 мин, а полная инактивация его наступает после 10 мин выдержки при 80° С, или 15-18 с при 90° С. Интересно, что активность плазмина в молоке резко снижается сразу после пастеризации, но при хранении пастеризованного молока она снова увеличивается и может превысить исходную активность плазмина в сыром молоке.

Richardson объясняет это разрушением во время пастеризации плазмина и веществ, ингибирующих действие активаторов плазмина, последнее при­водит к увеличению плазминогенной активности во время хранения пастеризованного молока. Концентрации соли в сыре до 2% стимули­руют, более высокие - ингибируют действие плазмина в сырах.

Наибольшую роль плазмин играет в сырах с высокой температурой II нагревания из-за повышенного уровня pH, пониженного содержания соли и продолжительного созревания, а также инактивации молокосвер­тывающих энзимов во время II нагревания. Установлено, что потенциальная активность плазминогена в этих сырах в 5-суточном возрасте была в несколько раз выше, чем действующая, и она начала реализовываться с трехмесячного возраста после некоторого повыше­ния pH в результате пропионовокислого брожения.

В Чеддере содержание плазмина в 2-3 раза ниже, чем в Швейцар­ском сыре. Однако и в этом сыре во время созревания появляются продукты протеолиза типа γ-казеина. Поскольку эти продукты получаются в результате гидролиза β-казеина плазмином, данный факт является косвенным доказательством участия плазмина в созревании Чеддера. В быстро созревающих сырных пастах характерные для Чед­дера вкус и аромат коррелировали с образованием продуктов расщепле­ния β-казеина, который в сырах не гидролизуется реннетом.

В сыре Гауда, выработанном в асептических условиях без участия микроорганизмов и реннета, через 6 мес созревания в результате дейст­вия протеиназ молока (очевидно, плазмина) количество растворимого азота увеличилось на 2,0-4,7%, что составляет до 12% от общего объема протеолиза в этом сыре, вырабатываемом в обычных условиях. Японские ученые выделили из сыра Гауда энзим, идентичный по свой­ствам плазмину.

Данные, приведенные в табл. 11.3, свидетельствуют о том, что вклад плазмина в протеолиз в сырах с низкими температурами II нагре­вания более скромный, чем вклад молокосвертывающих ферментов и микрофлоры закваски. В отечественных сырах этого класса он еще ни­же из-за высокого содержания соли.

В молоке обнаружена кислая протеиназа, оптимальный pH для дей­ствия которой равен 4,0, температура - 50° С. Полная инактивация кислой протеиназы происходит при 70° С через 10 мин. Наиболее активно кислая протеиназа расщепляет α-казеин. Роль кислой протеиназы молока в созревании сыра не выявлена, так же как и других протеолитических энзимов молока (нейтральной протеиназы, аминопептидаз).

Среди нативных энзимов молока есть липаза, но она полностью разрушается при пастеризации. Опыты с выработкой Чеддера из сырого и пастеризованного молока в асептических условиях показали, что природная липаза молока при выработке сыра из сырого молока повышает степень липолиза на 15-20%. Добавление к моло­ку выделенной из сырого молока липазы привело к увеличению содер­жания в опытных сырах свободных жирных кислот. Роль других при­родных энзимов молока в созревании сыров не исследована.

Содержание в сыром молоке многих энзимов, в частности протеиназ и липаз, сильно возрастает при увеличении количества соматических клеток (разд. 7.2.12). Протеиназы соматических клеток обладают доста­точно высокой устойчивостью к тепловой обработке: Д-значения для них при температурах 72, 76 и 81° С равняются соответственно 512,4; 41,7 и 9,1 мин. Протеиназы соматических клеток проявляют активность по отношению к а- и Д-казеинам в широком диапазоне температуры и pH. По-видимому, они в большой степени снижают качество сыра, вы­рабатываемого из молока с высоким содержанием соматических клеток. Очень мало известно о липазах соматических клеток.