ИЗМЕНЕНИЕ СВОЙСТВ И СОСТАВА МЯСА В ПРОЦЕССЕ НАГРЕВА

В процессе тепловой обработки в сырье и мясопродуктах происходят сложные изменения, связанные с проникновением теплоты в продукт и не­однозначно отражающиеся на качестве готового продукта (рис. 11.4).

Глубина этих изменений, зависит главным образом от достигаемой вну­три продукта температуры, длительности и способа нагрева, наличия воды в самом продукте или в греющей среде и т. д.

Белки. Наиболее значительное влияние на продукт оказывают превра­щения белков — основной составляющей тканей мяса.

Изменения белков мяса носят разнонаправленный характер и зависят от температуры нагрева, его продолжительности, вида белка и т. п.

Белки животного происхождения термолабильны: их денатурация начи­нается при 40 °С и быстро возрастает с повышением температуры. В основ­ном процесс денатурации большей части мышечных белков завершается при температурах 68-70 °С, а при 80 °С мышечные белки денатурируют практи­чески полностью.

2021-10-17_19-54-12.png

2021-10-17_19-55-16.png

Температура денатурации основных белков мяса показана в табл. 11.1.

При температурах 65 68 °С белки теряют свои специфические биологи­ческие свойства, в том числе ферментативную активность.

В результате термоденатурации изменяется растворимость, степень ги­дратации и уровень эмульгирующей способности белков, их состояние, ха­рактер связей.

Изменения миофибриллярных белков протекают ступенчато, соответствен­но температурным интервалам. В диапазоне температур 52-70 °С наблюдаются собственно денатурационные изменения. Они сопровождаются разрывом части водородных связей и дезориентацией полипептидных цепочек. Глобулярные белки развертываются и по структуре приближаются к фибриллярным.

Для разрыва водородных связей и развертывания цепей необходимо присутствие воды, проникающей в пространства между складками цепей. В отсутствие воды нагрев даже выше 100 °С не вызывает денатурации.

Степень разрушения водородных связей, удерживающих полипептидные цепочки в молекуле белка, зависит от температуры и длительности нагрева.

На первой стадии тепловая денатурация белков обратима. Дальнейшее повышение температуры вызывает увеличение скорости движения воды, что приводит к дегидратации полярных групп боковых цепей белковой молеку­лы, вследствие чего становится возможным непосредственный контакт меж­ду ними. Это сопровождается ослаблением и частичным нарушением вто­ричных связей, обусловленных силами молекулярного взаимодействия. Природная конформация белковой молекулы исчезает. Раскручивание бел­ковых цепей и их большее обводнение приводит к разрыхлению структуры и размягчению мяса.

Повышение температуры до 70-80 °С и некоторая выдержка при данной температуре сопровождается превалированием коагуляционных процессов над денатурационными. Это происходит в результате вторичного образова­ния межмолекулярных мостиковых связей между пептидными цепями в белковой молекуле (рис. 11.5). Гидратация белков уменьшается.

Денатурированные белковые частицы переходят, как правило, из состоя­ния золя в нерастворимый коагулянт за счет образования агрегатов моле­кул, что сопровождается выделением влаги и увеличением жесткости мяса.

2021-10-17_19-56-27.png

Денатурирующее действие тепла зависит от условий, в которых проис­ходит нагрев. Устойчивость большинства животных белков минимальна при значениях pH, близких к изоэлектрической точке. Нейтральные соли щелоч­ных металлов (например, хлористый натрий) повышают устойчивость бел­ков к тепловой денатурации.

Нагрев при температурах стерилизации вызывает дальнейший гидролиз белков с образованием пептидов, низкомолекулярных пептидов, свободных аминокислот и азотистых оснований. Во время стерилизации развиваются процессы дезаминирования аминокислот, декарбоксилирования и десульфи­тации белковых веществ с образованием конечных продуктов распада — ам­миака, углекислого газа, сероводорода.

Белки соединительной ткани, как указывалось ранее, при тепловой об­работке подвергаются существенным изменениям. В зависимости от разно­видности соединительной ткани, коллаген при нагревании до 58-62 °С во влажном состоянии сваривается, что сопровождается деформацией коллаге­новых волокон и снижением прочности (примерно в 5-6 раз), а также по­вышением усвояемости. При продолжительном нагреве сваренный коллаген дезагрегируется с образованием глютина и высокомолекулярных пептидов.

Чем выше температура, больше степень измельчения и продолжитель­нее нагрев, тем больше образуется низкомолекулярных продуктов дезагре­гации коллагена и глубже выражены изменения его состояния (рис. 11.6). Полный гидролиз коллагена происходит при его нагреве в течение 3 ч при температуре 120 °С.

Структурные изменения коллагена при тепловой обработке мяса имеют положительное значение, т.к. им сопутствуют уменьшение жесткости мяса, увеличение выхода. Трансформация коллагена играет существенную роль в структурообразовании мясных продуктов, поскольку после охлаждения он способен образовывать желе. Сваренный коллаген и продукты его распада лучше усваиваются в организме, чем сам коллаген.

2021-10-17_19-57-34.png

Липиды. Тепловая обработка тканей, содержащих жир, вызывает разру­шение жировых клеток, плавление и коалесценцию жира.

При длительном нагреве в условиях контакта с водой возможны хими­ческие изменения жиров: гидролиз и окислительные процессы. Уровень гидролиза жиров с образованием жирных кислот незначителен при умерен­ном нагреве и несколько повышается при стерилизации (до 20 %).

Во время варки и стерилизации часть липидов переходит в бульон. Низ­комолекулярные жирные кислоты, отщепляющиеся при гидролизе, положи­тельно влияют на запах мяса. Однако при длительной термообработке воз­можно образование оксикислот, которые придают бульону запах осаливания и темный цвет.

Во время стерилизации липиды и продукты их окисления взаимодей­ствуют с белками, образуя комплексы — протеолигшды и липопротеиды. Эти процессы наряду с образованием оксикислот снижают пищевую цен­ность мясопродуктов.

Витамины, содержащиеся в мясе, имея неодинаковую химическую при­роду, во время тепловой обработки подвергаются разрушению в разной сте­пени. Из водорастворимых витаминов наименее устойчивые витамины В| и аскорбиновая кислота, из жирорастворимых — витамин Д. Наиболее устой­чив витамин А.

Изменение содержания витаминов в мясе при нагревании зависит так­же от режимов и способов тепловой обработки. Нагрев при умеренных тем­пературах приводит к некоторому снижению витаминной ценности, а при нагреве выше 120 °С степень разрушения витаминов достигает 40—70 %.

Сухой нагрев в контакте с воздухом, например, жарение мясопродуктов, сопровождается интенсивным разрушением всех витаминов, в особенности тех, которые легко окисляются (Е, С).

Ферменты. При нагреве до температуры завершения денатурационных процессов (70 °С) тканевые ферменты мяса утрачивают свою активность.

Инактивация ферментов является одним из важных факторов, определяю­щих длительность хранения мясопродуктов. В технологической практике эффективность тепловой обработки определяют по степени остаточной ак­тивности ферментов (кислой фосфатазы).