Состав и отличительные свойства белков молока показаны в табл. 2.1. Около 90% белков молока синтезируются молочной железой, остальные проникают в него через стенки кровеносных сосу­дов из крови.

Белки молока делят на казенны и сывороточные белки. Казенны нерастворимы при pH 4,6 и 20° С (изоэлектрическая точка), коагулируют под действием кислых протеаз (химозина, пепсинов и др.). К сыворо­точным относят белки, которые не коагулируют под действием химози­на и других молокосвертывающих энзимов и остаются при выработке сычужных сыров в сыворотке. Коагуляция молока под действием энзи­мов, образующихся в организме новорожденных млекопитающих (в основном химозина), является начальным этапом переваривания ими казеина. Несвертываемость сывороточных белков под действием химо­зина свидетельствует о возможности их усвоения в нативном виде, необ­ходимость которой связана с характером выполняемых сывороточными белками специфических функций. К таким функциям относятся защита новорожденных от инфекций, участие в формировании у них собствен­ных защитных систем.

Содержание сывороточных белков и иммуноглобулинов выше все­го в молозиве (до 90% белков молозива), поскольку новорожденные особенно нуждаются в защите от инфекций. Интересно, что в началь­ный период жизни (до 14 суток) в желудке у новорожденных образуется химозин и практически не вырабатываются пепсины, способные расще­плять иммуноглобулины. При переходе с молочного на обычное корм­ление, наоборот, начинают образовываться пепсины, а выделение химо­зина практически прекращается. Таким образом, функции, выполняе­мые белками в организме, зависят от возраста животного. Содержание сывороточных белков возрастает в стародойном молоке и при заболева­нии коров маститами, когда проницаемость стенок кровеносных сосу­дов увеличивается.

Сывороточные белки являются глобулярными белками и представ­ляют собой гидрофильные коллоиды. Благодаря прочной гидратной оболочке и высокой дисперсности они находятся в молоке в состоянии устойчивого коллоидного раствора. В отличие от казеинов они начинают денатурироваться при сравнительно невысоких температурах (выше 65° С) с последующей агрегацией и осаждением на казеине.

В коровьем молоке присутствуют казенны четырех основных групп: a_sl-, a_s2-, β- и æ-казеины. Кроме этого, в молоке имеется несколь­ко минорных казеинов, большинство которых образовано в результате действия на основные казенны природной щелочной протеазы молока - плазмина. Они включают у_г, у₂- и у₃-казеины, протеозо-пептоны, образую­щиеся из β-казеина, λказеин, образующийся из a_sl-казеина, и 20-30 неидентифицированных пептидов.

Казенны фосфорилированы (в основном, фосфаты соединены с гидроксильными группами серина), что обусловливает наличие у них отрицательного заряда. Отрицательный заряд β-, a_sl- и а_з2-казеинов рав­няется соответственно минус 12, 15 и 21 мВ. Из-за высокого со­держания фосфора α- и βказенны активно связывают Са и осаждаются при концентрации СаС1₂ больше 6 мМ (больше 66,6 г/100 кг молока).

æ-Казеин имеет одну фосфатную группу, не связывает кальций и растворим при высоких его концентрациях. Он гидрофобно взаимодей­ствует с другими казеинами и может предотвращать осаждение чувст­вительных к кальцию казеинов, масса которых в 10 раз выше его собст­венной.

Большое количество анионных групп в казеинах обусловливает высокую чувствительность их к pH, а наличие в полипептидных цепоч­ках казеинов, в частности β-казеина, определяет наличие заряженных гидрофильных участков. В противовес им в цепочках имеются гидро­фобные участки. Особенно сильной гидрофобностью отличается сег­мент β-казеина от 30 до 209 остатка, благодаря наличию которогоβ-казеин в водных растворах легко образует зависимые от температуры ассоциации со степенью полимеризации до 40 мономеров.

Наличие SH-групп в составе a_s2- и æ-казеинов повышает их реак­ционную способность, в частности создает возможность связываться с β-лактоглобулином после тепловой обработки молока. В цепочках ка­зеинов относительно часто встречаются остатки пролина, которые по­вышают подвижность их молекул.

æ-Казеины содержат до 5 остатков углеводов. Их С-терминальный сегмент (гликомакропептид, или просто макропептид - МП) имеет за­ряд минус 12 мВ и обладает сильными гидрофильными свойствами, обусловленными высоким содержанием оксиаминокислот и аминокис­лот кислого характера; N-терминальный сегмент гидрофобен.