Группу соединительных тканей принято разделять на собственно соеди­нительную ткань, хрящевую и костную. Жировая ткань является разновид­ностью соединительной ткани.

В организме животных соединительная ткань выполняет опорную, свя­зующую, питательную и защитную функции.

Соединительная ткань является важным сырьем, которое используется в колбасном, кулинарном, желатиновом, клееварочном и других производствах.

Строение. Соединительная ткань представляет систему, состоящую из клеток и сильно развитого межклеточного вещества. Межклеточное веще­ство состоит из однородного, аморфного основного вещества и тончайших волоконец. Основное вещество у собственно соединительной ткани полу­жидкое, слизеподобное, у хрящевой — плотное, у костной в результате на­копления минеральных солей — наиболее прочное.

В соединительной ткани различают три вида волокон: коллагеновые, эластиновые и ретикулиновые. В зависимости от преобладания тех или иных волокон и от соотношения основного вещества и волокон различают рыхлую, плотную и эластическую ткань.

В межклеточном веществе рыхлой соединительной ткани преобладает аморфное вещество, волоконец сравнительно мало, основную часть соста­вляют эластиновые волокна (рис. 5.7).

Плотная соединительная ткань имеет сильно развитые коллагеновые во­локна, расположенные параллельными пучками, что обеспечивает ее высо­кую прочность (рис. 5.8). Она устойчива к тепловой и механической обра­ботке, входит в состав сухожилий, связок, фасций, шкур.

Эластическая соединительная ткань состоит из большого количества сравнительно толстых эластиновых, коллагеновых волокон, аморфного ве­щества в ней мало. В чистом виде эта ткань образует выйную связку, брюш­ную фасцию и стенку аорты. Соединительная ткань, органически входящая в состав мяса, снижает его пищевую ценность, усвояемость и кулинарные свойства. Содержание соединительной ткани в мясе и мясных продуктах ле­жит в основе определения их сортности. При этом в высших сортах мяса со­держание соединительной ткани минимально.

Количество соединительной ткани в мясе зависит от вида, возраста, упи­танности животного. Чем больше возраст животного, чем ниже его упитан­ность, тем сильнее развита соединительная ткань. По мере старения организ­ма соединительная ткань уплотняется, коллагеновые и эластиновые волокна утолщаются, в результате мясо становится более жестким. Соединительная ткань в туше распределена неравномерно. В передней части туши она соста­вляет 18-25 %, тогда как в задней — 9-13 %.

Химический состав. Наиболее важными компонентами соединительной ткани являют­ся структурные белки — склеропротеины: кол­лаген, эластин, ретикулин. Они входят в со­став волоконец. В состав основного вещества соединительной ткани входят белки мукопротеиды и в незначительных количествах альбу­мины, глобулины, нуклеопротеиды и некото­рые другие.

Коллаген. На долю коллагена приходится треть всех белков животного организма. Он со­держится в сухожилиях, хрящах, связках, фасциях. Коллаген, по сравнению с другими белками, обладает специфическим составом. Он содержит около 35 % остатков глицина и приблизительно 11 % остатков аланина, что необыч­но много для большинства известных белков. Еще более характерным отли­чительным признаком коллагена является высокое содержание пролина и оксипролина, на сумму которых приходится около 21 %. Коллаген относится к неполноценным белкам из-за отсутствия триптофана и метионина.

Коллаген является основой коллагеновых волокон, которые собраны в пучки различной толщины и образуют в соединительной ткани единую сетчатую структуру — вязь. Коллаге­новые волокна состоят из мельчайших фи­брилл с высокой механической прочностью.

Фибриллы коллагеновых нитей состоят из субъединиц, называемых тропоколлагеном. Молекулы тропоколлагена построены из трех полипептидных цепочек, скрученных вместе вокруг одной общей оси (рис. 5.9). Они обра­зуют третичную структуру коллагена. В ре­зультате агрегации молекул тропоколлагена в продольном и поперечном направлениях про­исходит образование четвертичной структуры коллагена — фибрилл. Нативный коллаген устойчив к воздействию различных веществ; он нерастворим в воде, органических раство­рителях, на него в очень слабой степени воз­действуют кислоты, щелочи.

Нерастворимые нити коллагена — наиболее прочные из всех других волокон.

Молекулы гликопротеидов, находящиеся на поверхности фибрилл, защищают коллаген от действия протеолитических ферментов, что делает этот белок плохо усвояемым в организ­ме. Нерастворимость и устойчивость коллаге­на, а также в известной мере консистенция мя­са, зависят от вида и возраста животных, а также от ткани, в которой он содержится. Это связано с тем, что с увеличением возраста жи­вотного количество поперечных связей в кол­лагене возрастает, что делает фибриллы колла­гена в соединительной ткани более жесткими и хрупкими (рис. 5.10). Коллаген способен сильно набухать в водных растворах, причем масса его увеличивается в 1,5-2 раза. По это­му свойству он уступает только миозину.

Отличительные
особенности коллагена:

• высокая механическая прочность-,
• устойчивость к действию кислот, щелочей, пищевари­тельных ферментов;
• способность к набуханию;
• сваривание и гидротерми­ческий распад при темпе­ратуре 58 62 "С;
• переход в водорастворимый желатин (глютин) при температуре 65-90 °С — гелеобразование глютина.

Высокая гидратация коллагена связана с со­держанием в его структуре большого числа боковых полярных групп молеку­лы. При смещении pH в кислую или щелочную сторону от изоэлектрической точки (pH 7,0 — для шкуры крупного рогатого скота), набухаемость коллаге­на резко увеличивается, при этом масса белка в состоянии полного набухания может колебаться от 400 до 1000 % к массе сухого белка (рис.5.11.).

При нагреве с водой коллаген расщепляется. Вследствие теплового воз­действия происходит его денатурация и частичный гидролитический распад по месту пептидных связей с образованием высоко- и низкомолекулярных продуктов. Степень дезагрегации макромолекул коллагена зависит от темпе­ратуры и продолжительности нагрева.

При умеренном тепловом воздействии (58-62 °С) происходит сварива­ние и гидротермический распад коллагена. Это обусловлено частичным нарушением водородных связей в структуре тропоколлагена. В результате сваривания длина коллагеновых волокон уменьшается примерно на 60 % от первоначальной, но их толщина возрастает, поэтому объем волокон в целом увеличивается, их структура разрыхляется.

Сваренный коллаген или желатин становится доступным для фермента­тивного воздействия и легко переваривается.

Повышение температуры до 90 °С и увеличение продолжительности на­гревания приводят к разрыву большинства поперечных связей, удерживаю­щих полипептидные цепочки в структуре коллагена, в результате чего он пе­реходит в водорастворимое вещество — глютин. При снижении температуры глютин образует студни, что широко используется в колбасном производ­стве при выработке ливерных колбас, студней и зельцев.

Длительное нагревание при высокой температуре приводит к дальней­шему гидролитическому распаду молекулы белка и образованию более мел­ких продуктов распада — желатоз. Такой продукт называется клеем. Раствор желатоз обладает плохой желатинизируещей способностью, поэтому для по­лучения хорошего студня процесс варки коллагенсодержащего сырья не сле­дует вести при высокой температуре и очень длительное время.

Способность коллагена к набуханию и дезагрегации под действием вы­соких температур имеет большое значение для мясного, желатинового и ко­жевенного производств, а также для производства искусственной колбасной оболочки типа «белкозин».

Эластин. Это основной компонент связок, соединяющий кости между собой. Фибриллярный белок эластин входит в состав эластиновых волокон, легко растяжимых и эластичных. Длина их при растяжении может увеличи­ваться вдвое. Ткани, богатые эластином, имеют желтоватый цвет. Эластин, как и коллаген, относится к склеропротеинам, но значительно устойчивее. Эластин нерастворим в холодной и горячей воде, в солевых растворах, раз­веденных кислотах и щелочах. Даже крепкая серная кислота оказывает на него слабое действие. В противоположность коллагену из эластина нельзя получить желатин. Нити нативного эластина не перевариваются трипсином или химотрипсином, очень медленно гидролизуется пепсином при pH 2, од­нако некоторые ферменты растений — фицин, папаин, бромелин, а также продуцируемая поджелудочной железой эластаза вызывают протеолиз эла­стина.

Аминокислотный состав эластина отличается высоким содержанием глицина, аланина, лизина, отсутствием триптофана и цистина, малым коли­чеством метионина. Содержащиеся только в эластине специфические ами­нокислоты — десмозин и изодесмозин — участвуют в образовании попереч­ных связей.

Ретикулин входит в состав тонких ретикулиновых волокон. Ретикулин неполноценный белок, который характеризуется высоким содержанием про- лина и оксипролина. Ретикулин плохо усваивается, почти не набухает в во­де, не растворяется в растворах кислот и щелочей.

Кроме коллагена и эластина, главными химическими компонентами ос­новного вещества соединительной ткани являются белок и полисахариды, образующие между собой комплексные соединения различной молекуляр­ной структуры и прочности. Их делят на две группы: протеогликаны и гли­копротеины.

Протеогликаны представляют собой белковый стержень, ковалентно связанный с глюкозоаминогликанами, содержащими гексозаамин и гексоуроновую кислоту. Сахар составляет 93 % молекулы, а белок — 7 %.

Функциональное значение протеогликанов состоит в том, что они обес­печивают транспорт воды и низкомолекулярных продуктов питания, а так­же обмен в соединительной ткани.

Гликопротеины состоят из белковой молекулы, к полипептидной цепи которой в разных участках присоеденены олигосахариды. Гликопротеины выполняют роль матриц, регулирующих ориентированное расположение коллагеновых структур, стабилизируют фибриллы коллагена и их агрегацию с протеогликанами, образуют основу для формирования эластиновых струк­тур, принимают участие в минерализации тканей. Они образуют в воде вяз­кие растворы.

Компоненты основного вещества ткани, клетки и минеральные соли по­стоянно находятся во взаимодействии с волокнистыми элементами, влияют на тип и структуру их надмолекулярных образований, что в итоге обусло­вливает механические, физико-химические и другие свойства соединитель­ных тканей.